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Purification et caractérisation de la D-bêta-hydroxybutyrate déshydrogenase de mitochondries de foie de chamelon

Nasser B., Poussard S., Cottin P., El Kebbaj M.S.. 2000. Purification et caractérisation de la D-bêta-hydroxybutyrate déshydrogenase de mitochondries de foie de chamelon. Revue d'Elevage et de Médecine Vétérinaire des Pays Tropicaux, 53 (2) : p. 122. Atelier international sur le chamelon, Ouarzazate, Maroc, 24 October 1999/26 October 1999.

Journal article ; Article de revue à comité de lecture
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Titre espagnol : Purificacion y caracterizacion de la deshidrogenasa D beta hidroxibutirato de la mitocondrias en el higado del camello joven / Titre anglais : Purification and caracterization of D-beta-hydroxybutyrate deshydrogenase of liver mitochondria of the camel calf

Abstract : La D-bêta-hydroxybutyrate déshydrogénase (BDH) est une protéine membranaire mitochondriale. Elle est située sur la face interne de la membrane interne, fortement liée à la membrane. C'est une oxydoréductase à NAD+ (H). Elle intervient dans le métabolisme des corps cétoniques en catalysant la transformation du D-bêta-hydroxybutyrate et de l'acétoacétate. Une nouvelle technique a été mise au point pour extraire et purifier cette enzyme à partir de mitochondries de foie de chamelon. Elle consiste en une chromatographie sur colonne en deux étapes : la première sur matrice échangeuse d'ions (DEAE-sephacel) la seconde sur matrice hydrophobe (phényl Sépharose CL 4B). Les résultats obtenus ont montré que la BDH délipidée est inactive ; elle ne retrouve son activité qu'en présence de phospholipides contenant des lécithines. La BDH a été reconnue par un anticorps polyclonal anti BDH mitochondriale de foie de rat. La masse moléculaire de l'enzyme a été estimée à 70 000, par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de sulfate de dodécyl de sodium. La masse moléculaire et les conditions optimales de réactivation de la BDH sont différentes par rapport à celles déjà obtenues chez d'autres espèces. (Résumé d'auteur)

Mots-clés Agrovoc : Camelidae, Jeune animal, Oxydoréductase, Purification

Mots-clés géographiques Agrovoc : Maroc

Classification Agris : L50 - Animal physiology and biochemistry

Auteurs et affiliations

  • Nasser B., Université Hassan 1 (MAR)
  • Poussard S., ISTAB (FRA)
  • Cottin P., ISTAB (FRA)
  • El Kebbaj M.S., Université Hassan 2 (MAR)

Autres liens de la publication

Source : Cirad - Agritrop (https://agritrop.cirad.fr/477464/)

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