Purification et étude de la phosphatase acide lutoïdique du latex d'Hevea brasiliensis

Jacob Jean-Louis, Sontag Nicole. 1974. Purification et étude de la phosphatase acide lutoïdique du latex d'Hevea brasiliensis. Biochimie, 56 (10) : 1315-1322.

Autre titre : Purification of the phosphoenolpyruvate carboxylase of Hevea brasiliensis latex

Résumé : La phosphatase acide (EC 3.1.3.2) contenue dans le sérum lutoïdique du latex d'Hevea brasiliensis a été complètement purifiée. Elle est peu labile. Son poids moléculaire a été estimé entre 90 000 et 100 000. Cette phosphatase qui hydrolyse uniquement les phosphomonoesters à des vitesses variables, utilise particulièrement bien le para-nitrophénylphosphate et le phosphoénolpyruvate. Son pH optimum de fonctionnement est situé aux environs de pH 5,5 ; le Km pour le para-nitrophénylphosphate à ce pH est de 0,11 mM, mais atteint 1 mM à pH 7,0. Les ions Ca2+, Na+, K +, le tartrate de sodium, le 2,4-dinitrophénol, l'iodoacétamide et le citrate de sodium sont sans influence sur la réaction enzymatique ; le phosphate inorganique, à des concentrations physiologiques, et le pyrophosphate sont des inhibiteurs compétitifs ; le tungstate, le molybdate, le mercure, le cuivre, le zinc, l'arséniate et le fluorure de sodium, sont des inhibiteurs compétitifs. La valeur du Ki de ces effecteurs a été mesurée. Le magnésium, qui n'est pas nécessaire au fonctionnement de l'enzyme et reste sans effet sur l'utilisation du para-nitrophénylphosphate ou du NADP, se comporte comme un inhibiteur de l'hydrolyse de l'ATP. Cette protection de l'ATP semble efficace, puisque l'on retrouve toujours ce cofacteur dans le sérum cytoplasmique du latex malgré la présence constante d'ne quantité plus ou moins importante de phosphatase acide lutoïdique.

Résumé (autre langue) : The lutoïdic serum of Hevea brasiliensis latex contains an acid phosphatase (EC 3.1 .3.2), very stable. It was important to know the characteristics of the enzyme which can be implied with other phosphatases in the regulation of rubber synthesis. Next we isolated and completely purified it. Its molecular weight is estimated to be about 90 000 - 100 000. The utilisation of para-nitrophenylphosphate and phosphoenolpyruvate by this phosphatase which hydrolyses only phosphate monoesters, is particularly good. The optimum pH of this enzyme is around 5,5. Its Km value for para-nitropenylphosphate at this pH is 0,11 mM, but increases to 1 mM at pH 7,0. Ca2+, Na+, K+, sodium tartrate, dinitro - 2,4-phenol, iodoacetamide and sodium citrate have no influence on the enzyme reaction. Orthophosphate, at physiological concentration, and inorganic pyrophosphate are competitive inhibitors. Zn2+. FNa, sodium arseniate, Cu2+, Hg2+, but chiefly Mo4+ and W6+, are incompetitive inhibitors. The Ki value of these effectors has been mesured. Mg2+ which has no effect on para-nitrophenylphosphate or NADP hydrolysis, acts as an inhibitor towards ATP hydrolysis. This ATP protection seems to be efficient since the cofactor is always found in the cytoplasmic serum of latex which contains in any case some free lutoïdic acid phosphatase.

Classification Agris : F60 - Physiologie et biochimie végétale
Q60 - Traitement des produits agricoles non alimentaires

Auteurs et affiliations

• Jacob Jean-Louis
• Sontag Nicole

Source : Cirad - Agritrop (https://agritrop.cirad.fr/575469/)

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