Gallois Richard. 1995. Purification et caractérisation de l'adénine phosphoribosyltransférase du latex d'Hevea brasiliensis Muell. Arg. : implications physiologiques. Montpellier : Université de Montpellier 2, 17 p. Mémoire DEA : Fin d'Etudes en Bases de la Production Végétale. Nutrition de la Plante, Relations Sol-Plante : Université des sciences et techniques du Languedoc
Autre titre : Purification and characterization of the adenine phosphoribosyltrans ferase of Hevea brasiliensis latex: physiological implications
Résumé : La biosynthèse des adénines nucléotides joue un grand rôle dans le fonctionnement des laticifères d'H. brasiliensis. C'est dans ce cadre qu'a été étudiée l'adénine phosphoribosyltransférase (APRT), enzyme qui catalyse la formation d'AMP et de pyrophosphate à partir d'adénine et de 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate. Localisée dans le cytosol du latex, elle a été purifiée plus de 1500 fois. L'électrophorèse en gradient d'acrylamide a permis d'estimer son poids moléculaire à l'état natif à 54 plus ou moins 3 kDa. Mais la SDS-PAGE montre une seule bande visible d'un poids moléculaire de 28 plus ou moins 1 kDa. L'enzyme native est donc probablement un homodimère. Les principales caractéristiques biochimiques ont été étudiées. L'enzyme purifiée s'est révélée fonctionnelle en milieu paraphysiologique (sérum cytosolique déprotéinisé). L'activité spécifique de l'APRT ne semble pas par ailleurs être modifiée par le traitement à l'éthylène utilisé pour stimuler la production de latex
Mots-clés Agrovoc : Hevea brasiliensis, latex, enzyme, purification, technique analytique, activité enzymatique, éthylène, stimulus
Mots-clés complémentaires : Stimulation
Classification Agris : F60 - Physiologie et biochimie végétale
Auteurs et affiliations
- Gallois Richard
Autres liens de la publication
Source : Cirad - Agritrop (https://agritrop.cirad.fr/326408/)
[ Page générée et mise en cache le 2024-04-05 ]
