Jacob Jean-Louis, Primot L., Prévôt Jean-Claude. 1979. Purification et étude de la phosphoénolpyruvate carboxylase du latex d'Hevea brasiliensis. Physiologie Végétale, 17 : 501-516.
Autre titre : Purification of the phosphoenolpyruvate carboxylase of Hevea brasiliensis latex
Résumé : Etude des caractéristiques de la PEPcarboxylase et de l'effet inhibiteur de 2 acides : le citrate et le malate. Le potentiel d'inhibition du malate est considérablement modifié par de faibles variations de pH, d'amplitude physiologique, et dans la zone de pH qui caractérise le latex. La teneur en malate du sérum cytoplasmique est toujours suffisante pour que ce potentiel soit maximal ou presque à pH 7,2 et au dessous, au-dessus de ce pH, il décroit extrêmement vite. En conséquence, les mécanismes capables de modifier le pH in situ, doivent pouvoir, par l'intermédiaire du malate présent dans le milieu, intervenir efficacement sur l'activité de la PEPcase. L'hypothèse est faite que cette enzyme fait partie d'un système régulateur de pH in situ
Mots-clés Agrovoc : Hevea brasiliensis, latex, malate, phosphoenolpyruvate carboxylase, physiologie végétale, enzyme, inhibiteur d'enzyme, voie biochimique du métabolisme
Classification Agris : F60 - Physiologie et biochimie végétale
Auteurs et affiliations
- Jacob Jean-Louis
- Primot L.
- Prévôt Jean-Claude
Autres liens de la publication
- Localisation du document : CD_PA935 [(Bibliothèque de Lavalette)]
Source : Cirad - Agritrop (https://agritrop.cirad.fr/399091/)
[ Page générée et mise en cache le 2024-01-28 ]
